如何测定蛋白质的结构？

限制-修饰系统（RMS）是细菌为了防御外来DNA入侵而进化产生的一种保护机制。RMS系统可分为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型和Ⅳ型。Asc I是一种Ⅱ型限制性核酸内切酶，能识别8-bp DNA基序。尽管Asc I已经被广泛应用于分子克隆研究中，然而目前尚无关于Asc I蛋白质的表达、纯化以及结构机制等方面的研究报道。本研究基于大肠杆菌重组表达体系建立了Asc I重组蛋白质的高效表达和纯化方法，从每升细菌培养物中可获得约2.5 mg纯度大于95%的Asc I蛋白质。进一步的酶学性质研究表明，Asc I酶切反应的最适温度是37℃,最适pH为7.5～8.5,反应依赖于Mg2+和Mn2+等二价金属离子。基于小角X射线散射（SAXS）分析技术，我们还建立了Asc I蛋白质及其与底物DNA复合物在溶液状态下的三维空间模型，并结合点突变对该模型进行了验证。总之，本研究对Asc I蛋白质的重组表达、纯化、酶活性质以及结构机制进行了比较系统地研究，为了解RMS系统的工作机制提供了结构基础，同时也为Asc I作为分子克隆工具酶的进一步开发和改造提供了理论依据。

蛋白质二级结构是多肽链通过氢键连接盘旋而形成的结构，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲4种结构。当外界条件发生改变时，蛋白质二级结构会随之变化。目前，傅里叶红外光谱法以及拉曼光谱法是研究蛋白二级结构的主要方法。该文从定义、原理、测定方法、优缺点、应用进展等方面阐述蛋白质二级结构的研究方法，并以牛霖肉为研究对象，对2种测定方法所得结果进行了比较，以期为蛋白二级结构测定方法的选择提供理论依据和数据支撑。

<正>【澳大利亚核科学与技术组织网站2020年4月10日报道】澳大利亚核科学与技术组织(ANSTO) 2020年4月7日宣布,莫纳什大学已利用该组织同步加速器发射的大分子晶体学光束线,以原子分辨率测定了新冠病毒COVID-19一种重要蛋白质的结构。这一发现有助于筛选新冠病毒治疗药物。这台3 GeV同步加速器位于墨尔本,2007年投运,是南半球最大的粒子加速器,用于满足澳大利亚主要大学、研究中心和企业的研究需求。澳大利亚政府2015年宣布通过澳科技组